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Proteine con unico legame consentono l'apprendimento e la memoria

Due proteine hanno un legame unico che attiva i recettori cerebrali essenziali per l'apprendimento e la memoria, non solo per arrivare e rimanere dove sono necessari, ma per essere eliminati quando non lo sono più, dicono dei ricercatori.

I recettori NMDA aumentano l'attività e la comunicazione delle cellule cerebrali e sono in posizione strategica, molto simile a un centro di accoglienza, al punto finale di ricezione nel percorso di comunicazione fra due celle. Sono anche obiettivi nelle condizioni neurodegenerative come l'Alzheimer e il Parkinson.

Bo-Shiun Chen, PhDI ricercatori hanno scoperto che, in un vero e proprio connubio dalla-culla-alla-tomba, una proteina di incastellatura (la SAP102) che aiuta a stabilizzare il recettore sulla superficie delle cellule, si lega con una subunità del recettore NMDA chiamato GluN2B in due siti, ha detto il Dott. Bo-Shiun Chen (foto), neuroscienziato del Medical College of Georgia alla Georgia Health Sciences University.


Anche se un sito di legame è la norma, queste proteine ne hanno uno che è più forte dell'altro. Quando è il momento di cambiare il recettore normale, il legame più forte si indebolisce e quello più debole trasporta il recettore all'interno della cellula per la degradazione o il riciclaggio. "Un sito di legame è coinvolto nella stabilizzazione del recettore sulla superficie cellulare e l'altro è importante per la rimozione del recettore. Pensiamo che sia un scambio di paradigma; non abbiamo mai pensato che la proteina di incastellatura potesse avere due ruoli", ha detto Chen, corrispondente autore dello studio sulla rivista Cell Reports.

"Crediamo che, comprendendo il normale ricambio di questi recettori, possiamo capire di più su come prevenire la perdita anormale del recettore che si verifica in malattie debilitanti come l'Alzheimer". Nel Parkinson, i recettori si allontanano inspiegabilmente dal punto in cui la sinapsi, il percorso delle informazioni, si connette al neurone, rendendoli meno efficaci. I recettori NMDA dovrebbero raggrupparsi dove le sinapsi si agganciano al neurone ricevente; infatti, è parte di ciò che àncora la sinapsi, ha detto Chen.


È interessante notare che questa proteina fondamentale (la SAP102), membro della famiglia delle proteine di incastellatura MAGUK, è l'unico membro della famiglia conosciuto per contribuire direttamente alle malattie: la sua mutazione causa disabilità intellettiva. Anche se tutte le cellule hanno un sistema di gestione del numero di recettori sulla loro superficie, nell'Alzheimer questo processo di rimozione viene accelerato, i recettori sono sempre più travolti e avvengono minori comunicazioni da neurone a neurone. Il glutammato neurotrasmettitore aiuta a stabilire e a mantenere la sinapsi e si lega anche con i GluN2B.


I recettori NMDA che contengono GluN2B rimangono aperti per ricevere informazioni per lungo tempo, consentendo il tipo di comunicazione vigorosa e sostenuta che consente l'apprendimento e la memoria. Infatti il numero di questi recettori diminuisce naturalmente con l'età, probabilmente una ragione per cui i giovani imparano più facilmente. Quando è il momento di rimuovere un recettore, viene aggiunto fosforo al GluN2B, cambiando la sua funzione in modo che non si leghi alla proteina di incastellatura.


La ricerca di Chen è stata finanziata dal National Institute of Neurological Disorder and Stroke e condotto in neuroni di topi e ratti in coltura. Hanno collaborato: Dr. Roger A. Nicoll, Professore del Dipartimento di Farmacologia Cellulare e Molecolare e Fisiologia dell'Università della California di San Francisco, e la dottoressa Katherine W. Roche, ricercatore senior dell'Istituto nazionale dei disordini neurologici e ictus.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale della Georgia Health Sciences University. Articolo originale scritto da Toni Baker.

Riferimento:
Bo-Shiun Chen, John A. Gray, Antonio Sanz-Clemente, Zhe Wei, Eleanor V. Thomas, Roger A. Nicoll, Katherine W. Roche. SAP102 Mediates Synaptic Clearance of NMDA Receptors. Cell Reports, 2012; DOI: 10.1016/j.celrep.2012.09.024.

Pubblicato in ScienceDaily il 30 Ottobre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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