La propensione delle proteine a stare insieme in grandi gruppi - chiamata "aggregazione proteica" - è il colpevole dietro una varietà di condizioni, tra cui l'Huntington, l'Alzheimer e la malattia della mucca pazza.
Con questa notorietà, l'aggregazione proteica è considerata un brutto incidente della natura, che si verifica quando la struttura della proteina è mal gestita.
Ma una nuova ricerca pubblicata online il 13 Giugno su Developmental Cell dimostra che, se mantenuta in equilibrio, l'aggregazione delle proteine ha funzioni benefiche che permettono alle cellule di organizzarsi nel tempo e nello spazio. I risultati saranno utili ai ricercatori che progettano trattamenti per le malattie che coinvolgono questo processo.
"Abbiamo scoperto che l'aggregazione delle proteine è un modo per cui le cellule possono creare modelli spaziali in molecole chiamate trascripts, le intermediarie tra il DNA e le proteine", dice l'autrice senior Dr. Amy Gladfelter del Dartmouth College. Posizionare le trascripts in luoghi specifici permette alle cellule di controllare dove produrre le proteine codificate e può influenzare la localizzazione e la funzione delle proteine. "Questo lavoro riscatta o eleva l'aggregazione proteica da semplice funzione terminale o negativa, a meccanismo sfruttato dalle cellule per scopi diversi", dice il Dott. Gladfelter.
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La chiave di questo processo è un tratto ripetitivo di un blocco di costruzione proteico chiamato glutammina, noto come collante per aggregati di proteine nelle malattie. Attraverso studi sul lievito, il Dr. Gladfelter ed il suo gruppo hanno trovato che questo tratto ripetitivo di glutammina è usato anche per raggruppare le proteine di un processo cellulare normale, la regolazione del ciclo di divisione delle cellule. Essi notano che molte altre proteine non associate alle malattie hanno simili tratti di glutammina nella loro sequenza.
"Ipotizziamo che molte funzioni cellulari possono essere organizzate spazialmente approfittando di questi tratti ripetitivi di glutammina che sono sorprendentemente comuni in molti tipi di proteine", dichiara il Dott. Gladfelter. Con l'identificazione di altri esempi di utile aggregazione proteica, dovrebbe essere chiarito come sono regolati gli aggregati in modo che non raggiungano i livelli tossici associati alle malattie. "Capire come avviene questa aggregazione 'delicata' sarà utile per comprendere i percorsi erroneamente disciplinati nei disturbi da aggregazione di proteine assodati", conclude il Dott. Gladfelter.
Inoltre, con lo sviluppo di terapie per trattare patologie basate sull'aggregazione proteica, sarà fondamentale considerare che ci possono essere molti aggregati utili che non dovrebbero essere distrutti nel processo di trattamento di aggregati che causano malattie.
Fonte: Cell Press, via EurekAlert!, a service of AAAS.
Reference: ChangHwan Lee, Huaiying Zhang, Amy E. Baker, Patricia Occhipinti, Mark E. Borsuk, Amy S. Gladfelter. Protein Aggregation Behavior Regulates Cyclin Transcript Localization and Cell-Cycle Control. Developmental Cell, 2013; DOI: 10.1016/j.devcel.2013.05.007
Pubblicato in Science Daily (> English version) - Traduzione di Franco Pellizzari.
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