Ricerche

Un team di ricerca internazionale, guidato dal Consiglio Nazionale Spagnolo della Ricerca (CSIC) e da ricercatori dell'Università di Kiel e altre, ha rivelato la struttura a livello atomico dell'enzima umano peptidasi meprin β (beta).

L'enzima è legato all'infiammazione, al cancro e all'Alzheimer ed è coinvolto nella proliferazione e nella differenziazione cellulare.

Rappresentazione grafica dell'enzima meprin β nella parete cellulare (palline bianche allineate) dove si lega a una proteina (rosso) all'interno della fessura attiva del sito (luce blu), fendendola. (Foto: Christoph Becker-Pauly & Xavier Gomis-Ruth)

La conoscenza della struttura dell'enzima permetterà lo sviluppo di un nuovo tipo di farmaco diverso da quelli noti fino ad ora. Lo studio è stato pubblicato sull'ultimo numero della rivista Proceedings of National Academy of Sciences.

"Ora che sappiamo come si presenta il meprin β, come funziona e come si rapporta alle malattie, possiamo cercare le sostanze che bloccano le attività enzimatiche quando diventano dannose", spiega Xavier Gomis-Ruth, ricercatore dell'Istituto di biologia molecolare di Barcellona, che ha guidato il progetto.

Il meprin β è un enzima ancorato alla parete esterna delle cellule. La sua funzione normale nel metabolismo umano è tagliare alcune proteine, per esempio i fattori di crescita, che sono ancorati nella parete cellulare.

In questo modo il meprin β rilascia frammenti proteici nell'ambiente che circonda le cellule - un processo naturale e normale, finché avviene ad una certa intensità. Tuttavia, in circostanze specifiche, il meprin β può funzionare in modo anomalo, e, per esempio, rilasciare troppi frammenti proteici. I pezzi di proteine quindi esagerano il loro compito naturale nei dintorni delle cellule, causando disturbi nel corpo umano. Tale disturbo si verifica in genere quando inizia l'infiammazione, il cancro o l'Alzheimer.

Nel loro studio, gli scienziati hanno scoperto che il meprin β è composto da due molecole identiche che formano una struttura dimerica con una fenditura nel mezzo. "Abbiamo anche scoperto che la fessura attiva del sito è come la forbice dell'enzima, il luogo effettivo in cui vengono scisse le proteine", spiega il ricercatore Christoph Becker-Pauly, ricercatore dell'Istituto di Biochimica dell'Università di Kiel, e ricercatore principale del Kiel Collaborative Research Center.

Il biologo molecolare Gomes-Ruth cita il prossimo obiettivo della ricerca: "Ora abbiamo bisogno di trovare una sostanza che si adatta bene alla fessura e può quindi bloccare l'attività di scissione del meprin β". Una tale sostanza potrebbe essere la chiave per nuovi farmaci terapeutici contro l'infiammazione, il cancro o l'Alzheimer.

La ricerca è stata svolta in collaborazione con ricercatori del Max Planck Institute di Biochimica e dell'Università Johannes Gutenberg di Mainz (Germania), nonché dell'Università di Berna (Svizzera).

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Fonte: Christian-Albrechts-Universitaet zu Kiel

Riferimento: Joan L. Arolas, Claudia Broder, Tamara Jefferson, Tibisay Guevara, Erwin E. Sterchi, Wolfram Bode, Walter Stöcker, Christoph Becker-Pauly, and F. Xavier Gomis-Rüth. Structural basis for the sheddase function of human meprin β metalloproteinase at the plasma membrane. Proceedings of the National Academy of Sciences- PNAS October 2, 2012, vol. 109 no. 40 16131-1613. doi: 10.1073/pnas.1211076109.

Pubblicato in NanoWerk il 4 Ottobre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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